dc.contributor.author | Salih Görgün | |
dc.contributor.author | Mehmet Ali Akpınar | |
dc.date.accessioned | 23.07.201910:49:13 | |
dc.date.accessioned | 2019-07-23T16:34:56Z | |
dc.date.available | 23.07.201910:49:13 | |
dc.date.available | 2019-07-23T16:34:56Z | |
dc.date.issued | 2012 | |
dc.identifier.issn | 1303-2712 | |
dc.identifier.uri | http://www.trdizin.gov.tr/publication/paper/detail/TVRNMU1UVTJOZz09 | |
dc.identifier.uri | https://hdl.handle.net/20.500.12418/3142 | |
dc.description.abstract | Bu çalışmada, Tödürge Gölü’nde yaşayan Cyprinus carpio Linnaeus (1758)’nun karaciğerinden 90.38 ?mol/dk.mg protein spesifik aktivite ve 75,50 katlık saflaştırma parametreleri ile bir lipaz saflaştırılmıştır. Saflaştırma prosedürü homojenatın hazırlanması, poletilen glikol-6.000 (PEG-6000) ile çöktürme ve Q sefaroz, sefakril S 200 HR, fenil sefaroz CL- 4B’yi kapsayan kromatografik tekniklerden oluşmuştur. Saflaştırılmış lipaz, sodyum dodesil sülfat-poliakrilamit jel elektroforezi (SDS-PAGE) ile yaklaşık 74 kDa’luk bir molekül ağırlığı ile tek bant göstermiştir. Optimum pH ve sıcaklık, substrat olarak p-nitrofenil butirat (p-NPB) kullanarak sırasıyla 8,0 ve 37°C olarak belirlenmiştir. Km ve Vmax değerleri, sırasıyla, 0,17 mM p-NPB ve 2,6 ?mol/ml.dk olarak bulunmuştur. Sodyum dodesil sülfat (SDS), Triton X-100 ve Nataurokolat gibi yüzey aktif maddelerin lipaz aktivitesi üzerinde inhibitor olarak etki ettikleri gözlenmiştir. | en_US |
dc.description.abstract | In this study, a lipase from the liver of Cyprinus carpio Linnaeus (1758) living in Tödürge Lake (Sivas) was purified with purification parameters of 90.38 μmol/dk.mg protein specific activity and 75.50 fold purity. The purification procedure consisted of preparation of homogenate, precipitation with polyethylene glycol-6000 (PEG-6000) and chromatographic techniques including in Q sepharose, sephacryl S 200 HR and phenyl sepharose CL-4B, respectively. The purified lipase showed a single band with approximately a molecular weight of 74 kDa by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). pH and temperature optimums for the purified enzyme were determined as 8.0 and 37°C using p-nitrophenyl butirate (p-NPB) as substrate. Km and Vmax values were found as 0.17 mM p-NPB and 2.6 μmol/ml.dk, respectively. It was observed that surface active agents, such as sodium dodecyl sulfate (SDS), Triton X-100 and Nataurocholate act as inhibitor on lipase activity. | en_US |
dc.language.iso | eng | en_US |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | en_US |
dc.subject | Zooloji | en_US |
dc.subject | Balıkçılık | en_US |
dc.title | Purification and Characterization of Lipase from the Liver of Carp, Cyprinus carpio L. (1758), Living in Lake Tödürge (Sivas, Türkiye) | en_US |
dc.title.alternative | Tödürge Gölü (Sivas, Türkiye)’nde yaşayan Cyprinus carpio Linnaeus (1758)’nun karaciğerindeki lipaz’ın saflaştırılması ve karakterizasyonu | en_US |
dc.type | article | en_US |
dc.relation.journal | Turkish Journal of Fisheries and Aquatic Sciences | en_US |
dc.contributor.department | Sivas Cumhuriyet Üniversitesi | en_US |
dc.identifier.volume | 12 | en_US |
dc.identifier.issue | 2 | en_US |
dc.identifier.endpage | 215 | en_US |
dc.identifier.startpage | 207 | en_US |
dc.relation.publicationcategory | Makale - Ulusal Hakemli Dergi - Kurum Öğretim Elemanı | en_US] |