dc.contributor.author | Yavuz Siliğ | |
dc.contributor.author | V. Kenan Çelik | |
dc.contributor.author | Atilla Atalay | |
dc.date.accessioned | 23.07.201910:49:13 | |
dc.date.accessioned | 2019-07-23T16:20:21Z | |
dc.date.available | 23.07.201910:49:13 | |
dc.date.available | 2019-07-23T16:20:21Z | |
dc.date.issued | 2000 | |
dc.identifier.issn | 1300-0152 | |
dc.identifier.uri | http://www.trdizin.gov.tr/publication/paper/detail/TWpZek1UTXo= | |
dc.identifier.uri | https://hdl.handle.net/20.500.12418/1209 | |
dc.description.abstract | Bu çalışmada, $LD_10$(3 mg/ml) ve $LD_30$(9 mg/ml) dozlardında daminozid (süksinik asit, 2,2-dimetilhidrazid) uygulanmış Ross Pm-3 ırkı döletli tavuk yumurtalarından çıkarılan civcivlerin karaciğer mikrozomal Nitrozodimetilamin demetilaz (NDMAd) ve sitoplazmik Glutatyon-S-Transferaz (GST) aktiviteleri incelendi. NDMAd aktivitesi; Nitrozodimetilaminin (NDMA) demetilasyonu sonucu oluşan formaldehit'in Nash reaktifi ile tepkimesi sonucu meydana gelen sarı renkli bileşiğin (3,5-diasetil-1,4-dihidrolutidine) 412 nm de tayin edilmesiyle saptandı. Daminozidin $LD_30$ dozunun uygulandığı grupta, NDMAd aktivitisenide anlamlı bir artış (p>0.05) bulunmuşken $LD_10$ dozu uygulanan grupta NDMAd aktivitesinde belirgin bir artış (p>0.05) gözlenmemiştir. GST enzimi affinite kromatografisi ile saflaştırıldı ve GST aktivitesi glutatyon (GSH) ve 1-kloro-2,4-dinitrobenzen (CDNB) arasındaki tiyoester bağının oluşumu 340 nm de ölçülerek tayin edildi. Spesifik ve toplam GST aktiviteleri sırasıyla µmol/mg dk. ve ünite olarak verildi. $LD_10$ ve $LD_30$ dozlarında daminozid uygulanan grupların GST aktiviteleri kontrol grubuna kıyasla azalmış olarak bulundu (p<0.05). Sonuç olarak, $LD_30$ daminozid dozu NDMAd enzim aktivitesinin indüksiyonuna yolaçarken, $LD_10$ ve $LD_30$ dozlarının GST enzim aktivitesini inhibe ettiği gösterilmiştir. Enzim aktivitelerindeki bu değişiklikler detoksifikasyon işleminde yetersizliğe yolaçabilir. | en_US |
dc.description.abstract | In this study, microsomal nitrosodimethylamine demethylase (NDMAd) and cytoplasmic glutathione-s-tarnsferase (GST) activities in the livers of chicks obtained from the $LD_10$ (3 mg/ml) and $LD_130$ (9 mg/ml) doses of daminozide (Succinic acid 2,2-Dimethylhydrazide) injected Ross-Pm-3 fertilized chicken eggs were investigated. Spectrophotometric determination of NDMAd activity was performed at 412 nm by the detection of yellow coloured compound formed as a product of the reaction of formaldehyde with Nash reagent. No significant increase was observed in NDMAd activity (P>0.05) of the group treated with $LD_10$ dose although NDMAd activity was found to be significantly increased (P<0.05) in the gro up treated with $LD_30$ dose of daminozide. GST enzyem was purified by affinity chromatography and GST activity was determined by following the formation of thioester linkage between GSH and (1-Chloro-2,4-dinitrobenzene) CDNB at 340 nm. Specific and total GST activities were given as µmol/mg min. and unite, respectively. GST activties of the groups treated with $LD_10$ and $LD_30$ doses of daminozide were found to be decreased (P<0.05) when compared with those of the control group. In conclusion, $LD_30$ dose of daminozide led to the induction of NDMAd enzyme activity while $LD_10$ and $LD_130$ doses was shown to inhibit GST enzyme activity. The changes it these enzyme activities could lead to the insufficiency of the detoxification process. | en_US |
dc.language.iso | tur | en_US |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | en_US |
dc.subject | Biyoloji | en_US |
dc.title | Daminozid uygulamasından sonra elde edilen civcivlerde karaciğer sitoplazmik glutatyon-S-Transferaz ve mikrozomal nitrozodimetilamin demetilaz aktivitelerindeki değişiklikler | en_US |
dc.title.alternative | Changes in liver cytoplasmic glutathione-S-tansferase and microsomal nitrosodimethylamine demethylase activities in chicks obtained following daminozide treatment | en_US |
dc.type | other | en_US |
dc.relation.journal | Turkish Journal of Biology | en_US |
dc.contributor.department | Sivas Cumhuriyet Üniversitesi | en_US |
dc.identifier.volume | 24 | en_US |
dc.identifier.issue | 1 | en_US |
dc.identifier.endpage | 126 | en_US |
dc.identifier.startpage | 119 | en_US |
dc.relation.publicationcategory | Diğer | en_US] |